Neue Methode testet zahlreiche Wirkstoffe parallel
Frankfurt (idw) - Membranständige Rezeptoren, Kanäle und Transporter zählen zu den
wichtigsten Zielmolekülen der Pharmaindustrie. Die Suche nach neuen Wirkstoffen unter unendlich vielen chemisch
und strukturell ähnlichen Verbindungen gleicht der Suche nach der sprichwörtlichen Nadel im Heuhaufen.
Benötigt werden analytische Techniken, mit denen sich mehrere tausend potenzielle Wirkstoffe parallel an Proteinen
testen lassen - und diese Techniken stecken derzeit noch in den Kinderschuhen. Der Arbeitsgruppe Prof. Robert Tampé
an der Goethe-Universität ist es in Zusammenarbeit mit dem Walter-Schottky Institut der Technischen Universität
München gelungen, eine neue Methode zur automatisierbaren und Hochdurchsatz-geeigneten Untersuchung der hochempfindlichen
Membranproteine zu entwickeln.
Wie die Wissenschaftler in der Fachzeitschrift "Nano Letters" mitteilen, werden die Membranproteine auf
einer Chipoberfläche aufgebracht, auf der sich fast 50.000 Nanoporen befinden. Die Verwendung der nanostrukturierten
Oberfläche hat den Vorteil, dass die Membranproteine innerhalb von frei tragenden Lipidmembranen auf den winzigen
Poren in ihrer nativen Struktur und somit auch in ihrer Funktion erhalten bleiben. Auf organische Lösungsmittel
in der Lipidmembran, welche ebenfalls die Struktur der Membranproteine zerstören können, kann dabei verzichtet
werden.
Wie ein Wirkstoff beispielsweise den Transport von Stoffen ins Zellinnere beeinflusst, prüfen die Wissenschaftler
mithilfe der Fluoreszenzmikroskopie. Aufgrund der parallelen Architektur des Systems ist eine Vielzahl von gleichzeitigen
Messungen möglich.
Publikation: Alexander Kleefen et al.: Multiplexed Parallel Single Transport Recordings on Nanopore Arrays,
Nano Lett. [Epub ahead of print]PMID: 20979410 [PubMed - as supplied by publisher] DOI: 10.1021/nl1033528 |